導入
HSP はヒートショックプロテインの略です。実際、それらはシャペロンタンパク質、クラス 1 です。実際、それらは細胞タンパク質の正しい立体構造を保証し、細胞が外部ストレスから身を守るのに役立ちます。
発見
Hsp70ファミリーのメンバーは、熱ストレスと有毒化学物質、特にヒ素、カドミウム、銅、水銀などの重金属を強力に制御します。 Hsp70 は、1960 年代にリトッサ FM によって最初に発見されました。その際、実験員が誤ってショウジョウバエ(ショウジョウバエ) の培養温度を上昇させました。リトッサは染色体を検査したところ、未知のタンパク質の遺伝子転写が増加していることを発見しました。これは後に「熱ショック反応」として説明され、そのタンパク質は「熱ショックタンパク質」(Hsps)と呼ばれるようになりました。
機能と規制
熱はタンパク質の最大の敵の 1 つです。熱は折り畳みを変化させ、タンパク質の機能を変化させるからです。したがって、進化は、変性タンパク質を頻繁に交換する必要がないように、この熱による変性を回避するシステムを導入しました（タンパク質のリサイクルは「ターンオーバー」と呼ばれます）。 HSP の役割は、細胞内のタンパク質の正しい立体構造を保証することです。
HSP は、「通常の」タンパク質、つまり非 HSP よりも、それらの間に強力な相互作用を確立できるアミノ酸を多く持っているという事実によって区別されます。その結果、HSP は「柔軟性」が低くなり、熱に弱くなります。
具体的には、HSPはタンパク質にアプローチします。タンパク質の立体構造が良いか悪いかに応じて、HSP の結合が許可されるか許可されないか、またはプロテアソームが分解されるように方向付けられます。 HSPが結合している場合、HSPはタンパク質の「骨格」として機能し、熱による変形（変性）を防ぎます。その後、2 つのタンパク質は分離され、細胞内で生命を維持します。
「HSP」という用語は実際には、それぞれが特定のタンパク質パートナーを持つタンパク質ファミリー全体をまとめたものです。 HSP には、常に発現 (合成) されるものと、温度の急激な上昇に伴って発現されるものがあります。
構造
すべての Hsp70 タンパク質には 3 つの主要な機能ドメインがあります。
- ATPase ドメインのN 末端ドメインはATP (アデノシン三リン酸) に結合し、ADP (アデノシン二リン酸) を加水分解します。 ATP の交換は、他の 2 つの領域に構造変化を引き起こします。
- 中性の疎水性アミノ酸残基に対する親和性を持つ基質結合ドメイン。このドメインは、最大 7 残基の長さのペプチドと相互作用するのに十分な長さです。
- αヘリックス構造が豊富なC末端ドメインで、基質結合ドメインの「蓋」として機能します。 Hsp70 タンパク質が ATP に結合すると、蓋が開いて比較的早くペプチドが放出されます。 Hsp70 タンパク質が ADP に結合すると、蓋は閉じられ、ペプチドは基質結合ドメインにしっかりと結合します。