ヘマグルチニン、単純化された分子モデルで示されています。
ヘマグルチニン(HA) は、インフルエンザウイルスの表面に存在する抗原性糖タンパク質であり、ウイルス粒子を標的細胞上にある受容体に結合する役割を果たします。ヘマグルチニンという名前は、血球赤血球を凝集させるタンパク質の能力に由来しています (Nelson 2005)。
サブタイプ
HA 抗原には 19 種類あります。これらのサブタイプには H1 から H19 までの番号が付けられます。 H16 は最近、スウェーデンとノルウェーのユリカモメから分離されたインフルエンザ A ウイルス内で発見されました (Fouchier 2005)。最初の 3 つのヘマグルチニン H1、H2、および H3 は、病原性ヒト インフルエンザ ウイルス株に見られます。
機能と作用機序
HA には 2 つの主な機能があります。
- 標的脊椎動物細胞の認識は、これらのシアル酸含有細胞（肺上皮細胞）の受容体に結合することによって達成されます。
- 宿主とウイルスのエンドソーム膜の融合（White 1997）。宿主融合部位への HA 分子の動員によって達成され、そこでこれらの分子の一部が構造変化を起こし、宿主の脂質二重層を不安定化させ、融合体の形成結合をもたらします。 2 つの脂質二重層を結合する中間層。
融合が起こるとすぐに、結合細胞膜が緊張し、ウイルスの殻が宿主の細胞質上で直接開き、ウイルスの遺伝物質が宿主細胞に注入され、そこで複製できるようになります。
構造
HA はホモ三量体の膜組み込み糖タンパク質です。円筒形で、長さは約 135 Å です。 HA を構成する 3 つの同一のモノマーは、中央のα-ヘリックスらせん状にグループ化されています。 3 つの球形の頭部には、標的シアル酸の結合部位が含まれています。
HA モノマーはまず前駆体として合成され、次にグリコシル化されて 2 つの小さなポリペプチド (HA1 サブユニットと HA2 サブユニット) に切断されます。 3 つの HA モノマーはそれぞれ長いらせん鎖で構成され、HA2 によって膜に固定され、その上に大きな HA1 小球が乗っています。
